Dictó conferencia magistral en la FQ el Premio Nobel de Química 2002, Kurt Wüthrich

El Premio Nobel de Química 2002, Kurt Wüthrich, dictó en la Facultad de Química de la UNAM una conferencia magistral sobre Genómica estructural, tema que ha abierto la posibilidad de determinar la estructura y mecanismo molecular de diversas proteínas de importancia, relacionadas con las causas y posible tratamiento de padecimientos como cáncer, diabetes, Parkinson y Alzheimer, estos dos últimos asociados al plegamiento de proteínas

El científico suizo expuso el tema Structural Genomics: Exploring the Genomic Protein Sequence Universe, el pasado miércoles 5 de septiembre en el Auditorio A de esta entidad (con transmisión simultánea al Auditorio B), en donde ofreció un amplio panorama sobre sus investigaciones en el campo de la Genómica y la Proteómica estructural, las cuales tienen repercusión en campos como la enzimología, toxicología, inmunología, señalización intracelular y regulación de la expresión genética, entre otras áreas.

Durante su exposición, el Nobel explicó –acompañado por el Director de la FQ, Jorge Vázquez Ramos, y el secretario académico de Investigación y Posgrado, Felipe Cruz García– el uso de la técnica de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) dentro del marco de la Genómica y Proteómica estructurales, para el estudio de moléculas de origen biológico, lo que ha permitido el avance en la investigación de distintas enfermedades, el diseño de fármacos y en diversos ámbitos de la Bioquímica y la Biotecnología.

La aplicación del procedimiento de RMN al estudio de las proteínas llevó a Wüthrich a realizar en 1985 la primera determinación completa de una estructura proteínica en solución acuosa, lo que le valió obtener posteriormente el Premio Nobel de Química en 2002.

Conferencia_Prof_Kurt_Wuthrich_5_.jpg





















El reconocido científico ha estudiado que las proteínas son moléculas dinámicas, y la RMN permite no sólo conocer, por ejemplo, el lugar donde se unen los fármacos, sino la dinámica de esta unión. Con ello, el procedimiento generado por el investigador permite entender mejor que con otras técnicas (la cristalografía, por ejemplo), la movilidad de una molécula y la flexibilidad de la estructura de las proteínas asociada con sus funciones.

Ante un gran número de asistentes, el Director de la FQ llamó a los estudiantes a aprovechar la visita del Nobel, quien viene, dijo, no sólo a ofrecer un seminario, sino a interactuar con el personal académico de la Facultad con quien colabora, en específico con José J. García Trejo. “Son afortunados por estar aquí y oír a un creador de ciencia de este nivel”, apuntó.

Conferencia_Prof_Kurt_Wuthrich_10_.jpg





















Esto confirma, agregó Vázquez Ramos, que “la investigación que se hace aquí es bien valorada. Ustedes están en una Facultad de primer nivel; sépanlo apreciar”.

Al finalizar la exposición de Kurt Wüthrich, el titular de la FQ le hizo entrega de un destilador a escala, obsequio realizado por los integrantes del Taller de Soplado de Vidrio de esta entidad.

Visita académica

La visita del Nobel de Química a esta entidad universitaria, fue posible gracias al trabajo de colaboración que lleva a cabo, desde hace un año, con el responsable del Laboratorio 117 del Departamento de Biología de la FQ, José J. García Trejo, trabajo que fue resaltado por el director durante la presentación de Würthrich.

Durante su estancia en esta Facultad, el científico suizo aprovechó para conocer los avances de la investigación encabezada por García Trejo, quien junto con su equipo de trabajo descubrió en 2010 una nueva proteína reguladora de la ATP sintasa, relacionada con el metabolismo energético. Esta enzima es el nanomotor que brinda energía a todos los seres vivos al sintetiza al ATP.

Esta nueva proteína reguladora de la ATP sintasa la descubrió el grupo de García Trejo en la familia de las alfa-proteobacterias y la denominaron subunidad zeta, para distinguirla de las otras dos subunidades regulatorias ya descritas para esta enzima: las subunidades épsilon bacteriana y la IF1 mitocondrial. Dado que la subunidad zeta representa una estructura proteica totalmente nueva que regula al nanomotor de la ATP sintasa, abre una línea de investigación novedosa en el campo de los nanomotores moleculares y es de tamaño relativamente pequeño, es decir, accesible para resolver su estructura en 3D por técnicas de RMN.

Conferencia_Prof_Kurt_Wuthrich.jpg





















“Es una proteína importante y novedosa, y a Kurt Würthrich le pareció un hallazgo interesante. Como su grupo trabajaba con una proteína parecida, aceptó colaborar con nosotros”, afirmó en entrevista García Trejo.

El universitario detalló que la técnica desarrollada por el Nobel, especializado en resolver estructuras de proteínas en tres dimensiones por RMN, se aplica a todas las proteínas relativamente pequeñas (como inhibidores y enzimas), y puede emplearse en cualquier rama de la ciencia biológica.

“Esta contribución es importante en diversas áreas, como el diseño de fármacos y de anticuerpos, por lo que puede incidir en padecimientos tan serios como las enfermedades del plegamiento de proteínas (Parkinson y Alzheimer), el cáncer, miopatías mitocondriales, o cualquier enfermedad relacionada con proteínas de bajo peso molecular”, indicó.

La visita del científico es relevante para la comunidad de la Facultad, refirió José García Trejo, porque su trabajo tiene aplicación en áreas de Química, Químico Fármaco-Biología e Ingeniería Química, así como en Bioquímica y Biotecnología, y permite a los estudiantes de estas disciplinas, estar en contacto con ciencia de primer nivel.

“Es la mejor manera de determinar estructuras de proteínas en la forma más natural, disueltas en solución acuosa, lo cual es similar a “estar dentro de la célula”. Con ello, añadió el universitario, es posible estudiar a las enzimas en movimiento y no de manera estática, como se hace con otras técnicas, lo cual permite conocer sus funciones biológicas.

El método de Wüthrich ya se aplica en el diseño de fármacos y ciencia básica; incluso, a partir de su trabajo se ha desarrollado software para el análisis de proteínas.

Trayectoria

Kurt Wüthrich, actual profesor del Instituto de Investigación Scripps en La Jolla, California, Estados Unidos, y del ETH, Zurich, Suiza (Swiss Federal Institute of Technology), recibió el Nobel por el desarrollo de espectroscopía de Resonancia Magnética Nuclear para determinar la estructura tridimensional de macromoléculas biológicas en solución.

Estudió Química, Física y Matemáticas en la Universidad de Berna, Suiza, de 1957 a 1962, y obtuvo el grado de doctor en Química Inorgánica bajo la tutela de Silvio Fallab en la Universidad de Basilea, en 1964. Realizó estancias posdoctorales en Basilea y en la Universidad de California en Berkeley, Estados Unidos, con R. E. Connick.

Ha escrito tres libros sobre RMN en moléculas biológicas y publicado más de 700 artículos originales y revisiones. Miembro del comité editorial de decenas de revistas científicas y editor de Quarterly Reviews of Biophysics de 1984 a 1991, y Macromolecular Structures de 1990 a 2000, es editor del Journal of Biomolecular NMR desde 1991.

Actualmente, sus áreas de investigación son la estructura y función de proteínas y ácidos nucleicos, el desarrollo de Resonancia Magnética Nuclear como técnica para la determinación de la estructura de macromoléculas en solución y para los estudios de interacciones intramoleculares, así como sus usos en Genómica estructural, Proteómica e investigación biomédica.

Video de la conferencia en las siguientes ligas:

Formato m4v

Formato mp4

Podcast UNAM